文章信息
文章题目：Electric dipole moment drives the dynamics of TNFR1 Complex I signalosome
期刊：Nature
发表时间：2026 年 4 月 1 日
主要内容：中国科学院上海有机化学研究所生物与化学交叉研究中心袁钧瑛团队和周界文团队合作在 Nature 期刊上发表了文章“Electric dipole moment drives the dynamics of TNFR1 Complex I signalosome”，揭示了电偶极矩作用力如何驱动 TNFR1 通路复合物 I 的动态变化。
原文链接：
https://www.nature.com/articles/s41586-026-10304-1
使用 TransGen 产品：
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背景介绍
肿瘤坏死因子受体 1（TNFR1）是一种功能广泛的重要跨膜受体，在细胞死亡、炎症及免疫过程中均发挥关键作用。该受体在与配体 TNFα 结合后，其跨膜信号转导依赖于一个由多种组分构成的细胞内复合物——即复合物 I（Complex-I）；该复合物可激活多条下游信号通路，而这些通路相关分子在十余分钟内发生的动态结合与解离，决定了细胞最终走向存活还是死亡。在复合物 I 中，TNFR1 通过其死亡结构域（death domain, DD）与胞质中的 TRADD 和 RIPK1 相互作用，共同构成该复合物的核心骨架。该复合物呈现出高度动态的特性：当 TNFR1 与胞外配体结合后，其在细胞膜上发生簇集，并通过死亡结构域迅速招募 TRADD 与 RIPK1，在数分钟内形成复合物 I 并激活下游信号通路；随后，RIPK1 被快速释放，以执行其他功能。尽管这一动态过程的重要性早已被广泛认识，但是复合物 I 组装和解体的驱动机制一直是 TNFR1 领域内的未解之谜。
文章概述
本研究采用冷冻电镜技术，解析了复合物 I 的高分辨率结构。该复合物由来自 TNFR1、TRADD 和 RIPK1 的 31 个死亡结构域组成，形成一个包含六层五聚体的螺旋纤维结构。其结构特征鲜明：在由五个 TRADD 死亡结构域构成的五聚体上、下表面，分别结合了两层的 TNFR1 或 RIPK1 五聚体。结构分析与突变体功能实验显示，三类死亡结构域借助彼此良好互补的静电表面，形成特异性相互作用，进而组装为高度有序的螺旋状复合物。根据计算分析，三种死亡结构域所构成的螺旋型纤维表面呈现出正负电荷高度分离的特征，从而在三种死亡结构域的寡聚体之间形成显著的远程电偶极矩相互作用。此外，RIPK1 寡聚体的电偶极矩方向与 TNFR1 及 TRADD 相反，这解释了 RIPK1 为何会被 TNFR1/TRADD 招募至细胞膜； 而当 RIPK1 寡聚体累积到一定程度后，相反的电偶极矩方向又会产生排斥作用，削弱 RIPK1 与 TRADD/TNFR1 之间的吸引力，最终引发复合物 I 核心的解体，从而完美阐释了 TNFR1 复合物 I 的动态行为。这是首次发现电偶极矩之间的长程相互作用在细胞信号转导中的重要生物学功能。
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使用 ProteinFind® Anti-β-Tubulin Mouse Monoclonal Antibody (HC101) 产品发表的部分文章：
• Liu J P, Zhao J, Gao J Y, et al. Electric dipole moment drives the dynamics of the TNFR1 complex I signalosome[J]. Nature, 2026.(IF 48.50)
• Cao W, Wang H, Quan M, et al. Reversible control of tetrazine bioorthogonal reactivity by naphthotube-mediated host-guest recognition[J]. Chem, 2023.(IF 25.83)
• Yang F, Luo Q, Wang Y, et al. Targeted Biomolecule Regulation Platform: A Split-and-Mix PROTAC Approach[J]. Journal of the American Chemical Society, 2023.(IF 16.38)
• Du Y, Sun M, Xiao Y, et al. The insect Toll pathway activates antibacterial immunity against the citrus Huanglongbing pathogen[J]. Nature Communications, 2026.(IF 15.70)
• Du Y, Xiao Y, Hu M, et al. Insect I‐Type Lysozymes Function as Antiviral Proteases by Forming Biomolecular Condensates[J]. Advanced Science, 2026.(IF 14.10)
• Li Y, Xu J, Guo X, et al. The collateral activity of RfxCas13d can induce lethality in a RfxCas13d knock-in mouse model[J]. Genome Biology, 2023.(IF 12.30)
• Du Y, Li Y, Xiao Y, et al. Insect antiviral Mx-like protein forms biomolecular condensates to promote viral capsid ubiquitinated degradation[J]. Cell Reports, 2025(IF 6.90)
